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1、中南大學(xué)博士學(xué)位論文SUMO1修飾ataxin3蛋白對(duì)其泛素化、降解、包涵體形成、細(xì)胞凋亡等的影響姓名:周亞芳申請(qǐng)學(xué)位級(jí)別:博士專業(yè):神經(jīng)病學(xué)指導(dǎo)教師:唐北沙20090501博士學(xué)位論文中文摘要蛋白通過泛素蛋白酶體途徑的降解。目前研究發(fā)現(xiàn)SUMO1存在于阿爾茨海默病、多系統(tǒng)萎縮、多聚谷氨酰胺疾病(SCAl、SBMA、DRPLA、Huntingtin病)、帕金森病等多種神經(jīng)退行性疾病的包涵體中。同時(shí),很多與神經(jīng)退行性疾病相關(guān)的蛋白被發(fā)現(xiàn)是
2、SUMO1的底物蛋白,蘇素化可能參與了其生理及病理過程。在前期工作中,沈璐等應(yīng)用酵母雙雜交技術(shù),以ataxin3蛋白為Bait篩選成人腦cDNA文庫,發(fā)現(xiàn)并證實(shí)ataxin3蛋白以其氨基端與SUMO1相互作用。湯建光等應(yīng)用免疫熒光激光共聚焦技術(shù)、免疫共沉淀技術(shù),在真核細(xì)胞水平上進(jìn)一步證實(shí)ataxin3蛋白與SUMO1存在相互作用,說明ataxin3蛋白是SUMO1的底物蛋白;并發(fā)現(xiàn)含polyQ異常擴(kuò)展突變型ataxin一3蛋白經(jīng)SUMO
3、一1修飾后,可能使其細(xì)胞毒性加重,而RNAi下調(diào)SUMO一1的表達(dá)能緩解含polyQ異常擴(kuò)展突變型ataxin3蛋白的細(xì)胞毒性。廖書勝等應(yīng)用在線SUMOplot分析程序(http://wwwabgentcorncn/doc/sumoplot/loginasp)分析,發(fā)現(xiàn)ataxin3蛋白在第166位賴氨酸(K166)位點(diǎn)具有蘇素化修飾模塊位點(diǎn)(165VKDl68),能被SUMO1修飾;并應(yīng)用NiNTA沉淀富集蛋白結(jié)合Westernblo
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