應(yīng)用ABEEM-MM和量子化學(xué)方法研究Zn2+-H2O體系及含Zn(Ⅱ)蛋白體系的初步研究.pdf_第1頁(yè)
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1、在金屬蛋白中,金屬離子對(duì)于保持結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定性、酶反應(yīng)的活性都是不可缺少的一部分。利用力場(chǎng)的方法模擬蛋白質(zhì)的研究,常常受限于缺少精確的勢(shì)能函數(shù)。為了準(zhǔn)確描述含鋅金屬蛋白體系在水溶液中的配位效應(yīng),本文首先選取Zn2+-H2O作為研究對(duì)象,以量子化學(xué)計(jì)算結(jié)果為依據(jù),應(yīng)用可極化分子力場(chǎng)-原子-鍵電負(fù)性均衡浮動(dòng)電荷模型(ABEEM/MM)構(gòu)建描述Zn2+-H2O體系相互作用的精確勢(shì)能函數(shù)。為了描述Zn2+在水溶液中的配位效應(yīng),在鋅離子與第一水合層氧

2、原子間引入了化學(xué)鍵位點(diǎn)。并成功將該體系下鋅離子的參數(shù)用于所選含Zn蛋白體系電荷分布的計(jì)算。
   對(duì)于Zn2+-H2O體系,本文應(yīng)用MP2/6-31++G(d,p)方法(其中Zn2+采用贗勢(shì)基組LANL2DZ),計(jì)算了氣相中Zn2+(H2O)n(n=1~12)體系的幾何構(gòu)型及振動(dòng)頻率;在MP2/6-311++G(2d,2p)方法下,計(jì)算了穩(wěn)定構(gòu)象的能量,同時(shí)進(jìn)行了BSSE校正。結(jié)果表明:當(dāng)n=1~6時(shí),最穩(wěn)定構(gòu)象的結(jié)構(gòu)是Zn2+

3、直接與水分子相互作用,而不是形成分子間氫鍵,Zn2+與第一水合層中氧原子的平均距離RZn-O逐漸變長(zhǎng);當(dāng)n=7~12時(shí),團(tuán)簇的最穩(wěn)定構(gòu)象是5+x構(gòu)型,RZn-O逐漸變小。同時(shí),隨配位水分子數(shù)的增多,連續(xù)結(jié)合能逐漸減小,Zn2+及第一水合層中氫原子的正電荷在逐漸減少,而第一水合層中氧原子上的負(fù)電荷變化并不明顯。相比于單體水分子,在Zn2+(H2O)n(n=1~12)中水分子的HO鍵伸縮振動(dòng)向低波數(shù)方向移動(dòng),鍵角∠H-O-H的振動(dòng)頻率變化并

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