蜘蛛絲蛋白模擬聚合物的合成及其結(jié)構(gòu)、性能的研究.pdf

1、本論文在二級(jí)結(jié)構(gòu)水平上對(duì)蜘蛛絲蛋白進(jìn)行了模擬合成，得到了一類(lèi)與蜘蛛絲蛋白二級(jí)結(jié)構(gòu)相似的多嵌段共聚物，以用作研究成纖過(guò)程中絲蛋白分子鏈的折疊方式及其在三維空間的有序排列對(duì)最終所得絲纖維力學(xué)性能影響的材料。 首先采用傳統(tǒng)的液相多肽合成法合成了含有源于蜘蛛絲蛋白結(jié)晶區(qū)氨基酸序列(Ala)5的功能性多肽單體M。同時(shí)，用陰離子聚合制備含有雙末端官能團(tuán)的聚異戊二烯等齊聚物片段，并將齊聚物的末端官能團(tuán)轉(zhuǎn)化為高活性的異氰酸酯基(NCO)。在堿的

2、催化作用下，功能性多肽片段分別與聚異戊二烯、聚苯乙烯等齊聚物在溶劑中聚合得到PS-PEP2000、PEG-PEP1000、PI-PEP2210等多嵌段絲蛋白模擬共聚物。所合成的模擬聚合物并不是蛋白質(zhì)，而是短鏈多肽與非多肽片段的交替共聚物。 所合成的模擬聚合物難溶于常用溶劑(例如DMSO等)，甚至不溶于六氟異丙醇(除了PEG-PEP1000)。我們合成的多嵌段絲蛋白模擬共聚物(PI-PEP2210、PI-PEP5000和PEG-P

3、EP1000)能溶于適當(dāng)配比的氯仿和氯乙醇的混合溶劑，故測(cè)定了這些模擬聚合物在該溶劑中25℃下的特性粘度，從而估計(jì)聚合物的分子量(約在104-lO5之間)。由于模擬聚合物中所含的脲鍵存在著熱不穩(wěn)定性，所有聚合物的熱分解溫度都在210-270℃左右(低于天然動(dòng)物絲蛋白分解溫度)，并且所有聚合物樣品在熔融之前已開(kāi)始分解：另外聚合物PI-PEP2210和PI-PEP5000與相對(duì)應(yīng)的齊聚物(P12210，P15000)相比，玻璃化溫度有了很大

4、程度的提高。樣品PEG-PEPl000沒(méi)有發(fā)現(xiàn)明顯的玻璃化轉(zhuǎn)變，而PS-PEP2000也只有在107℃觀測(cè)到有明顯的玻璃化轉(zhuǎn)變。由此可見(jiàn)，模擬聚合物與動(dòng)物絲蛋白在一級(jí)結(jié)構(gòu)方面的差別導(dǎo)致了兩者不同的熱性能。 紅外光譜、交叉極化/魔角旋轉(zhuǎn)固態(tài)13C核磁共振波譜及廣角X射線(xiàn)衍射分析的結(jié)果表明：在所合成的多嵌段類(lèi)動(dòng)物絲蛋白模擬共聚物(PS-PEP2000、PEG-PEPl000、PI-PEP2210)中源于動(dòng)物絲蛋白結(jié)晶區(qū)的多肽片段的分

5、子鏈以β-折疊為主的構(gòu)象狀態(tài)存在(同時(shí)也存在著少量無(wú)規(guī)構(gòu)象)；這些以β-折疊狀態(tài)為主的分子鏈聚集在一起形成類(lèi)似于動(dòng)物絲蛋白的有序結(jié)晶區(qū)，表現(xiàn)出和動(dòng)物絲蛋白相類(lèi)似的聚集態(tài)結(jié)構(gòu)。同時(shí)，可以通過(guò)改變齊聚物鏈段地長(zhǎng)度，以控制絲蛋白模擬聚合物地微觀結(jié)構(gòu)。以上實(shí)驗(yàn)結(jié)果證實(shí)了本論文所提出的在二級(jí)結(jié)構(gòu)水平上對(duì)蜘蛛絲蛋白進(jìn)行了模擬合成的可行性。 另外我們還在第四章中對(duì)絲蛋白模擬聚合物的自組裝行為進(jìn)行了研究。采用透射電鏡、原子力顯微鏡等測(cè)試手段對(duì)多