簡介：骨代謝異常的生物化學診斷,車思思20151223,1,成骨細胞合成有機基質,并通過新合成的基質控制無機物,促進骨形成。破骨細胞通過產生酸和蛋白水解酶分解無機物和水解有機基質,促進骨吸收。,成骨細胞,,2,骨具有機械支撐、保護臟器功能；骨是鈣磷的儲存庫，參與鈣磷代謝的調節(jié)；鈣磷是人體重要組成物質，具有廣泛的生理功能；血漿中鈣磷的濃度依賴于腸道吸收、骨質沉積和吸收、腎臟的排泌；主要調控激素有甲狀旁腺激素、125（OH）2D3、降鈣素。,3,一鈣和磷的代謝及調節(jié),鈣鹽、磷酸鹽是機體含量最多的無機鹽主要儲存在骨和牙齒，以羥磷灰石形式存在鈣磷鎂在體內的分布組織骨和齒998555軟組織11545細胞外液40，則鈣和磷以骨鹽形式沉積于骨組織；◆若［CA］［P］126MMOL/L時，對1Α羥化酶產生抑制作用。當CA2100MMOL/L時，1Α羥化酶活性增高。CA2PTH1Α羥化酶125OH2D3磷血磷可抑制1Α羥化酶的活性。血磷1Α羥化酶125OH2D3,,,,,,,,,,,,27,3、生理功能升高血鈣和血磷靶器官小腸、骨、腎臟。對小腸作用促進小腸對鈣磷的吸收，使血鈣和血磷升高。對骨的作用與PTH協(xié)同作用，加速破骨細胞形成，促進溶骨；促進小腸對鈣磷的吸收，使血鈣和血磷升高，以利于骨的鈣化。對腎的作用活性VITD3促進腎小管上皮細胞對鈣磷的重吸收，,28,以上作用使血鈣、血磷增高。增高的鈣、磷有利于骨的鈣化。維生素D3能維持骨鹽的溶解和沉積的對立統(tǒng)一，以利于骨的更新與生長。維生素D3缺乏時，鈣、磷代謝障礙，兒童易發(fā)生佝僂病，成人可發(fā)生骨質軟化癥。此外，嚴重的肝腎功能障礙時，維生素D3轉變?yōu)榛钚跃S生素D3能力下降，也可發(fā)生佝僂病和骨質軟化癥。,29,三降鈣素（CALEITONINCT）,1、合成部位由甲狀旁腺濾泡細胞合成、分泌的一種單鏈多肽激素2、調節(jié)受血漿中的鈣離子的影響，CT的分泌隨血鈣升高而增加，兩者呈正相關。,30,3、生理作用抑制溶骨作用，降低血鈣血磷，促進尿鈣、尿磷的排出。靶器官主要是骨和腎對骨的作用抑制間葉細胞轉化為破骨細胞抑制破骨細胞的活性促使破骨細胞向成骨細胞的轉化通過以上作用，抑制溶骨作用，促進骨鹽沉積，降低血鈣。對腎臟的作用CT可直接作用于腎臟的近曲小管，抑制鈣磷的重吸收，使尿鈣、尿磷的排出增加，降低血鈣血磷。,31,（四）甲狀旁腺激素相關蛋白（PTHRP）由腫瘤細胞分泌，作為內分泌激素作用于靶細胞（骨骼和腎）引起高鈣血癥。,32,,,,激素,腸鈣的吸收,溶骨作用,成骨作用,尿鈣,尿磷,血鈣,血磷,PTH,,,,,,,,CT,,,,,,,,活性D3,,,,,,,,,激素對骨代謝的調節(jié),,33,PTH、CT、活性D3與血鈣、血磷的恒定,血鈣正常、血磷降低血磷降低,,活性D3,,,腸鈣磷的吸收,骨鹽溶解血鈣磷,腎重吸收鈣磷,,,,,CA2,,P,,,CT,,,CA2,,,,,,,PTH,,,血鈣降低血磷升高,,,血鈣血磷正常,34,二、鈣和磷的代謝紊亂,一、鈣代謝異常總鈣的異常表現(xiàn)為游離鈣的異?？傗}和游離鈣的異常一低鈣血癥（HYPOCALCEMIA）定義血鈣濃度低于21MMOL/L,,35,常見病因①低清蛋白血癥血清總鈣降低，游離鈣多正常②慢性腎功能衰竭③甲狀旁腺功能減退,PTH分泌不足④維生素D缺乏⑤電解質代謝紊亂,36,（二）高鈣血癥（HYPERCALCEMIA）定義血鈣濃度高于263MMOL/L常見病因①鈣溢出進入細胞外液②腎對鈣的重吸收增加③腸道對鈣吸收增強④骨髓的重吸收增加⑤原發(fā)性甲狀旁腺功能亢進和PTH過度分泌,37,二、磷代謝異常,一低磷血癥定義血清無機磷濃度低于09MMOL/L。常見病因①磷向細胞內轉移②腎磷酸鹽閾值降低③腸道磷酸鹽的吸收減少④細胞外磷酸鹽丟失,38,二高磷血癥定義指血清無機磷濃度高于145MMOL/L。常見病因常因腎臟排泌磷酸鹽的能力不足而致,其他引起的因素與增加或磷酸鹽從組織進入到細胞外液等有關。①腎排泌磷酸鹽能力下降②磷酸鹽攝入過多③細胞內磷酸鹽大量轉運出,39,三、鎂代謝及其異常,鎂在人體內總量2128G，約占體重的033居構成機體元素的第11位，體內陽離子中第4位。主要以磷酸鎂及碳酸鎂的形式存在。血漿中鎂的濃度約為078100MMOL/L，主要以三種形式存在55是游離的、30與蛋白結合、15與陰離子形成復合物。體內鎂分為細胞內和細胞外。,40,一、鎂的生理功能,一細胞內鎂的功能1、是體內300多種酶的輔因子，廣泛參與各種生命活動。2、參與酶底物形成MGATP、MGGTP3、是許多酶系統(tǒng)的變構效應激活因子4、在氧化磷酸化、糖酵解、細胞復制、核苷酸代謝以及蛋白生物合成中起著重要作用。,41,二細胞外鎂的功能1、細胞內鎂的來源；2、降低神經、肌肉興奮性。3、MG2在突觸的神經末梢競爭性抑制CA2的進入，影響神經遞質在神經肌肉連接點的釋放。4、MG2濃度減少會導致神經肌肉應急性增加。,42,二、鎂的代謝,鎂存在于除脂肪以外的所有動物組織及植物性食品中，日攝入量為250MG。1、吸收部位主要在回腸方式主動轉運過程2、排泄消化道排泄腎排泄（主要途徑）,,43,三、鎂的代謝異常,（一）低鎂血癥血鎂110MMOL/L臨床較少見,44,四、骨代謝異常的臨床生物化學,骨代謝的生化檢測可以反映骨形成和骨吸收的動態(tài)信息，能顯示骨代謝的快速改變，其變化顯著早于骨密度的改變，因而對骨質疏松和其他代謝性骨病的診斷具有重要意義。反映骨代謝的常用生化指標有骨形成標志物和骨吸收標志物二類。,45,骨形成標志物骨鈣素、骨性堿性磷酸酶、前膠原肽骨吸收標志物吡啶酚、N和C端肽、酸性磷酸酶、羥賴氨酸、羥脯氨酸,46,一、骨形成標志物,1、骨鈣素又稱骨谷氨酰基蛋白BGP人骨中主要的和最多的非膠原蛋白。骨鈣素在125OH2D3刺激下由成骨細胞合成。骨鈣素中的17、21、24位的谷氨酰殘基，可被Γ羧化酶轉化為Γ羧基谷氨酰，能結合鈣離子，在血液凝固、鈣轉運、沉積以及維持內環(huán)境平衡中起重要作用。,47,骨鈣素的主要生理功能是維持骨的正常礦化速率，抑制異常的羥基磷灰石結晶的形成，抑制軟骨礦化速率。血中骨鈣素是反映骨代謝狀態(tài)的一個特異和靈敏的生化指標，監(jiān)測血中骨鈣素的濃度，不僅可以直接反映成骨細胞活性和骨形成情況，而且對觀察藥物治療前后的動態(tài)變化有一定的參考價值，還可了解成骨細胞的狀態(tài)，是骨更新的敏感指標。,48,骨鈣素釋放入血循環(huán)后，被腎迅速地清除，循環(huán)中的骨鈣素半壽期僅為5分鐘左右，故血清骨鈣素水平基本上能夠反映近期骨細胞合成骨鈣素和骨形成的情況。,49,臨床應用BGP是反映骨形成的指標。骨鈣素升高見于兒童生長期、腎性骨營養(yǎng)不良、畸形性骨炎、甲狀旁腺功能亢進、甲狀腺功能亢進、骨折、骨轉移癌、低磷血癥、腎功能不全等。骨鈣素降低見于甲狀旁腺功能減退、甲狀腺功能減退、肝病、長期應用腎上腺皮質激素治療等。,50,2、骨性堿性磷酸酶1堿性磷酸酶ALP存在于骨、肝腸、腎和胎盤等許多組織。成骨細胞中ALP活性高，當成骨細胞活躍，可見血清ALP活性增高。故ALP活性可作為骨更新的指標。ALP還可由膽小管細胞產生,可作為膽汁郁積的標志。因此檢測血清總ALP活性評價骨生長，特異性和敏感性均不理想。,51,2骨性堿性磷酸酶BALPBALP在血清中比骨鈣素更穩(wěn)定，血清中的半壽期為12天，并且不受晝夜變化的影響，標本不需特殊處理。因此血清BALP在反映成骨細胞活性和骨形成上則有較高特異性，優(yōu)于骨鈣素。BALP增高見于PAGET病、修復活躍的骨質疏松、甲狀腺毒癥、甲狀腺功能亢進、骨質軟化癥、佝僂病、骨營養(yǎng)障礙、骨質溶解轉移、指端肥大癥以及其他增加骨形成的病癥。,52,3、前膠原肽膠原的合成骨膠原是由成骨細胞合成的，占骨基質有機質成分的90～95，骨非膠原蛋白通常約占6～10。骨膠原由甘氨酸（33），脯氨酸和羥脯氨酸（25）等20種氨基酸組成，絕大多數(shù)為I型膠原。I型膠原是由兩個Α1鏈及一個Α2鏈組成，3條鏈互相左旋卷曲而形成一個三股螺旋構型的纖維狀蛋白質。,53,骨膠原在成纖維細胞、軟骨細胞和骨細胞粗面內質網上形成多肽鏈，經羥化和糖化，前Α肽鏈合成后，形成三聯(lián)螺旋的前膠原；前膠原水解后去除兩端多余的附加肽（N和C端延伸段又稱前肽而生成原膠原TROPOCOLLAGEN。由原膠原自行聚合形成的原微纖維，其穩(wěn)定性和韌性均較差，兩條肽鏈可進行醇醛縮合或醛胺縮合，形成共價交聯(lián)，可使4條?。逆滈g共價交聯(lián)。通過共價交聯(lián)，膠原微纖維的張力加強，韌性增大，溶解度降低，最終形成不溶性的成熟的膠原纖維。,54,,,一系列修飾羥基化、糖基化修飾,,形成三螺旋結構,,去掉N和C端前肽,,原膠原,,未成熟纖維,成熟的膠原纖維,形成前體細胞Ⅰ型前膠原含N和C端延伸段,共價結合或交聯(lián),,55,前膠原肽Ⅰ型膠原是由成骨細胞的前體細胞合成，含N和C端延伸段又稱前肽。在形成纖維和釋放入血時從Ⅰ型膠原上斷裂下來。現(xiàn)多檢測C端前肽。因此，Ⅰ型前膠原肽可作為評價骨形成的指標。Ⅰ型膠原也是其他組織的主要基質，故Ⅰ型前膠原肽評估骨形成的敏感性和特異性不如骨鈣素和BALP。但在評價體內活性維生素D代謝紊亂及其替代治療上，Ⅰ型前膠原肽優(yōu)于骨鈣素和BALP。,56,臨床應用增高見于兒童發(fā)育期，正常兒童平均為正常成人的2倍。妊娠最后3個月。骨腫瘤和腫瘤的骨轉移，特別是前列腺癌、乳腺癌，畸形性骨炎、酒精性肝炎、肺纖維化等。,57,二、骨吸收標志物,1、膠原交聯(lián)骨的有機基質中膠原交聯(lián)90為Ⅰ型膠原。,,脫氧吡啶酚,吡啶酚,兩個天然的不能被還原的交聯(lián),58,骨吸收期間Ⅰ型膠原被水解，羥基吡啶酚交聯(lián)釋放入血并從尿中排除。檢測尿脫氧吡啶酚和或吡啶酚，或測定交聯(lián)區(qū)的C和N端肽，可作為反映骨吸收的指標。1脫氧吡啶酚和吡啶酚都是不能被還原的羥基吡啶酚交聯(lián)。骨是兩種吡啶酚的主要來源，故這兩種吡啶酚測定可用于評價骨吸收。其中脫氧吡啶酚吡啶酚表現(xiàn)出更高骨吸收特異性和靈敏性，其原因是①它是由膠原自然形成的，非生物合成②從尿中排除前不被代謝③骨是其主要來源④僅來源于天然基質的降解產物，不受飲食影響。,59,2交聯(lián)區(qū)的C和N端肽Ⅰ型膠原交聯(lián)區(qū)的C和N端肽也是一種骨吸收的指標，與脫氧吡啶酚和吡啶酚一樣具有較好特異性，不受飲食等干擾。應用吡啶酚和交聯(lián)區(qū)端肽水平的評價可用于骨質疏松、PAGET′S病、其他代謝性骨病、原發(fā)性甲狀腺功能亢進和甲狀腺功能亢進以及其他伴有骨吸收增加性疾病的診斷或病情評價。,60,2、耐酒石酸酸性磷酸酶骨吸收期間，破骨細胞產生和分泌一種耐酒石酸酸性磷酸酶進入破骨細胞與骨細胞表面之間的間隙，并能在血清中測得，能反映破骨細胞活性和骨吸收情況。,61,臨床應用耐酒石酸酸性磷酸酶增高見于原發(fā)性甲狀旁腺機能亢進、慢性腎功能不全、畸形性骨炎、骨轉移癌、卵巢切除術后高轉換率的骨質疏松患者。耐酒石酸酸性磷酸酶降低見于甲狀旁腺功能降低。老年性骨質疏松癥患者增高耐酒石酸酸性磷酸酶不顯著。,62,3、尿半乳糖羥賴氨酸由尿半乳糖羥賴氨酸膠原中羥賴氨酸被糖基化形成，存在于骨膠原。破骨時半乳糖羥賴氨酸釋放入血，并從尿中排泄。在骨吸收病癥，包括女性骨質疏松時增高。,63,4、尿羥脯氨酸主要存在于膠原，由脯氨酸羥化而成。大約10的羥脯氨酸在膠原分解時被釋放從尿排出。由于受各種疾病或其他因素包括飲食的干擾，并且人體其他組織包括肌肉和皮膚也含有一定比例的膠原，所以尿羥脯氨酸對骨更新或骨吸收不特異，不是骨更新或骨吸收的常規(guī)標志物,64,問題,1．下面哪一條不屬于骨的三大主要功能A機械支撐B保護臟器C參與代謝D制造血液2．下面哪一項的合成與分泌受鈣濃度的負反饋調節(jié)。A維生素D；B甲狀旁腺激素；C降鈣素；D甲狀旁腺激素相關蛋白。3．下面哪一項不是細胞內鈣的功能A作為第二信使，參與信息轉導；B為凝血因子Ⅳ，參與凝血；C為許多酶的輔因子；D能抑制維生素D31羥化酶的活性。4．下列哪一項不是骨形成標志物A耐酒石酸酸性磷酸酶；B前膠原肽；C骨性堿性磷酸酶；D骨鈣素。5骨鈣素由什么細胞合成A成骨細胞；B破骨細胞；C成骨細胞前體細胞；D破骨細胞前體細胞。,65,

簡介：生物化學教研室2010年工作總結一、教學任務一、教學任務本年度生物化學教研室共承擔校本部本部09臨床825，08藥劑63藥檢28，法醫(yī)37，口腔67，美容40，麻醉101，檢驗80，影像93，預防49；09社體51護理432，成教2010專升本302業(yè)余專科122和珠海校區(qū)校區(qū)09臨床557口腔29生工74藥劑90影像42）及研究生課程包括醫(yī)學分子生物學理論、分子生物學技術實驗課和在職研究生分子生物學理論教學任務，具體完成教學任務情況如下本科及成人教育本科及成人教育課程名稱課時數(shù)學生人數(shù)運動生物化學40（理論）16（實驗）51生物化學（護理）128（理論）128（實驗）432生物化學（醫(yī)本科、藥化）616（理論）1664（實驗）1383生物化學（珠海校區(qū)）76（理論）0（實驗）792生物化學（成教）66（理論）424合計理論926實驗18083082研究生教育研究生教育課程名稱課時數(shù)學生人數(shù)醫(yī)學分子生物學72373分子生物學技術544150分子生物學（本院在職）3630合計理論108實驗544553二、教學改革活動二、教學改革活動針對新教材對教學大綱及習題集進行了修改；對教研室網頁進行了更新。主編生物化學與分子生物學實驗教程一部，現(xiàn)正在使用；發(fā)表教改及教學相關文章4篇。啟動基金8李琴山橙皮甙降低高脂血癥大鼠CRP的研究2007201005貴州省衛(wèi)生廳9李小瓊金釵石斛多糖對大鼠腦缺血再灌注炎癥反應的影響200920101學院碩士啟動基金10陳佳瑜人白介素12基因修飾樹突狀細胞結直腸癌細胞融合瘤苗的抗腫瘤效應200820101學院碩士啟動金11張勇遵義朝天椒辣椒素、色素及營養(yǎng)成分分析200820102遵義縣科技局12歐剛衛(wèi)腸道菌群及免疫功能與兒童慢性腹瀉關系研究200920123省科技廳13歐剛衛(wèi)兒童腹瀉與腸道菌群及免疫功能研究2010201310學院博士啟動金14陸紅玲大豆提取物減輕高同型半胱氨酸誘導的家兔動脈粥樣硬化病變的研究2011201335省科技廳聯(lián)合基金15束波靜脈移植SDF1預處理的MSCS對大鼠頸動脈損傷修復的影響2011201330省科技廳聯(lián)合基金16李長福HBVX基因沉默對肝癌轉移的應用性研究2010201330紅花崗區(qū)科技局17李長福HBX對肝癌細胞HEDGEHOG信號通路影響的研究2010201342匯川區(qū)科技局18葛正龍利用基因工程技術實現(xiàn)抑制白內障發(fā)生的實驗研究2009201247貴州省長基金課題五、精品課程建設五、精品課程建設教研室對精品課程網頁進行了更新和維護。六、雙語教學情況六、雙語教學情況在2010級研究生醫(yī)學分子生物學理論教學中采用了雙語教學。七、培訓及學習交流活動七、培訓及學習交流活動歐剛衛(wèi)、錢民章參加十一五規(guī)劃教材生物化學與分子生物學教材編委會會議，討論新版教材修改問題；歐剛衛(wèi)、錢民章、唐彥萍于2010年8月參加在江蘇南京召開的第十屆中國生物化學與分子生物學年會，歐剛衛(wèi)當選為中國生物化學與分子生物學學會全國理事。歐剛衛(wèi)赴珠海校區(qū)作學術講座一次。李琴山考取協(xié)和醫(yī)科大學博士研究生。2名講師晉升為副教授，1名助理實驗師晉升為實驗師。2名教師報考博士研究生，1名教師參加出國人員資格考試。

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簡介：08年考研農學植物生理學與生物化學測試一年考研農學植物生理學與生物化學測試一萬學海文植物生理學一、單項選擇題1、光合產物運出葉綠體的主要物質形式是A、丙酮酸B、磷酸丙糖C、蔗糖D、6磷酸葡萄糖2、下列因素中的哪一種可能是種子的休眠原因A、胚未成熟B、濕度太低C、溫度太低D、光照太強3、需要春化的植物在經春化處理后A、一定能開花B、只有在一定條件下才能開花C、在長日照條件下一定能開花D、在短日照條件下一定能開花4、纖維素合成酶位于A、細胞質B、高爾基體C、質膜D、細胞壁5、對光合作用最為有效的光照波長范圍是A、150580NMB、580640NMC、640660NMD、650700NM6、作物每合成1克干物質通過蒸餾作用喪失的水分大約為A、6001000克B、100300克C、300500克D、10001500克7、促進禾谷類種子發(fā)芽的主要激素是二、簡答題16、與動物細胞相比，植物細胞有哪些獨特的亞細胞結構它們各自的主要生理功能為何17、植物細胞壁中有哪些蛋白質成分它們的生理功能為何18、比較光合C3、C4、CAM途徑的主要異同并說明CAM途徑生態(tài)生理意義三、實驗題19、在沒有實驗儀器的情況下，如何利用實驗室的簡單用品確定一生物樣品中是否含有生長素簡單敘述實驗過程。四、分析論述題20、請分析光合作用、蒸騰作用、礦質元素吸收過程三者間的相互協(xié)調關系。21、試討論光對植物生長發(fā)育的影響作用。答案DABCCCBCBACADCB生物化學

簡介：生物氧化一、習題〔一〕選擇題1。按公式△G′＝－23RTLGK，確定下列反應的自由能A＋B＝CLOMOL／L10MOL／L10MOL／L10MOL／LA－92RTB－46RTC－23RTD＋46RT2在生物化學反應中，總能量變化符舍下列哪一項A受反應的能障影響B(tài)因輔助因子而改變C和反應物的濃度成正比D在反應平衡時最明顯E與反應機制無關3在下列的氧化還原系統(tǒng)中，哪個氧化還原電位最高A延胡羧酸淲珀酸B氧化型泛醌還原型泛醌CFE3＋細胞色素A／FE2＋細胞色素ADFE3＋細胞色素B／FE2＋細胞色素BENAD艸／NADH4熱力學第二定律規(guī)定A從理論上說，在0K水時可以達到永恒的運動B能量和質量是可以保守和交換的C在能量封閉系統(tǒng)內，任何過程都能自發(fā)地從最低能級到最高能級D在能量封閉系統(tǒng)內，任何過程都具有自發(fā)地使熵增加的趨向E任何系統(tǒng)都自發(fā)地使自由能降低5植物毒蒼術苷（ATRACTYLOSIDE）對下列哪項具有特異的抑制作用A抑制細胞色素A3和分子氧之間的相互作用B抑制ATP和ADP通過線粒體內膜的易化擴散C使氧化磷酸化解偶聯(lián)D阻斷NADH脫氫酶和輔酶Q之間的相互作用E阻斷細胞色素C和細胞色素AA3復合體之間的相互作用6二硝基苯酚能抑制下列哪種細胞功能A糖酵解B肝糖異生C氧化磷酸化D檸檬酸循環(huán)E以上都不是7氰化物引起的缺氧是由于A中樞性肺換氣不良B干擾氧的運輸C微循環(huán)障礙D細胞呼吸受抑制E上述的機制都不是8活細胞不能利用下列哪些能源來維持它們的代謝AATPB脂肪C糖D周圍的熱能E陽光9肌肉中能量的主要貯存形式是下列哪一種AADPB磷酸烯醇式丙酮酸CCAMPDATPE磷酸肌酸10正常狀態(tài)下，下列哪種物質是肌肉最理想的燃料A酮體B葡萄糖C氨基酸D游離脂肪酸E低密度脂蛋白11如果將琥珀酸（延胡羧酸琥珀酸氧化還原電位＋003V）加到硫酸鐵和硫酸亞鐵高鐵亞鐵氧化還原電位＋0077V）的平衡混合液中，可能發(fā)生的變化是（）A硫酸鐵的濃度將增加B硫酸鐵的濃度和延胡羧酸的濃度將增加E使線粒體內膜不能生成有效的氫離子梯度19氧化還原電位最高的氧化還原對是A延胡羧酸磁珀酸BFAD／FAD2HCCYTA3FE3＋／CYTA3FE2＋DCOQ／COQZHEH＋H220肌肉或神經組織細胞內NAD進人線粒體的穿梭機制主要是AΑ一磷酸甘油穿梭機制B檸檬酸穿梭機制C肉毒堿穿梭機制D丙酮酸穿梭機制E蘋果酸穿梭機制2L下列關于化學滲透學說的敘述哪一條是不對的A呼吸鏈各組分按特定的位置排列在線粒體內膜上B各遞氫體和遞電子體都有質子泵的作用C線粒體內膜外側H＋不能自由返回膜內DATP酶可以使膜外H返回膜內EH返回膜內時可以推動ATP酶合成ATP（二〕填空題1代謝物在細胞內的生物氧化與在體外燃燒的主要區(qū)別是＿＿、＿＿和＿＿。2真核細胞生物氧化是在＿＿＿＿進行的，原核細胞生物氧化是在＿＿＿＿進行的。3生物氧化主要通過代謝物＿＿＿＿反應實現(xiàn)的，生物氧化產生的H2O是通過＿＿＿＿＿＿＿＿＿＿＿＿＿＿＿＿形成的。4典型的生物界普遍存在的生物氧化體系是由＿＿＿＿、＿＿＿＿和＿＿＿＿三部分組成的。5典型的呼吸鏈包括＿＿＿＿和＿＿＿＿兩種，這是根據接受代謝物脫下的氫的＿＿＿＿不同而區(qū)別的。6填寫電子傳遞鏈中阻斷電子流的特異性抑制劑NAD一→FAD－→COQ→CYTB→CYTC1→CYTC→CYTAAL→O2（）（）（）7解釋氧化磷酸化作用機制被公認的學說是＿＿＿＿＿＿＿＿＿＿，它是英國生物化學家＿＿＿＿于1961年首先提出的。8化學滲透學說主要論點認為呼吸鏈組分定位于＿＿＿內膜上。其遞氫體有＿＿＿＿作用，因而造成內膜兩側的＿＿＿＿差，同時被膜上＿＿＿＿合成酶所利用，促使ADP＋PI→ATP。9呼吸鏈中氧化磷酸化生成ATP的偶聯(lián)部位是＿＿＿＿、＿＿＿＿和＿＿＿＿。10綠色植物生成ATP的三種方式是＿＿＿＿、＿＿＿＿、和＿＿＿＿。11細胞色素P450是由于它與＿＿＿＿結合后，在＿＿＿＿處出現(xiàn)＿＿＿＿峰而命名的；它主要存在于＿＿中，通常與＿＿＿＿作用有關。12NADH通常轉移＿＿＿＿和＿＿＿＿給O2，并釋放能量，生成＿＿＿＿＿＿＿＿。而NADPH通常轉移上＿＿＿和＿＿＿＿給某些氧化態(tài)前體物質，參與＿＿＿＿代謝。13每對電子從FADH2轉移到＿＿＿＿必然釋放出兩個H＋進人線粒體基質中。14細胞色素P450在催化各種有機物羥化時，也使＿＿＿＿脫氫。15以亞鐵原卟啉為輔基的細胞色素有＿＿＿＿、＿＿＿＿＿、＿＿＿＿。以血紅素A為輔基的細胞色素是＿＿＿＿。16惟有細胞色素＿＿＿＿和＿＿＿＿輔基中的鐵原子有＿＿＿＿個結合配位鍵，它還保留＿＿＿＿個游離配位鍵，所以能和＿＿＿＿結合，還能和＿＿＿＿、＿＿＿＿結合而受到抑制。17NADH或NADPH結構中含有＿＿＿＿，所以在＿＿＿＿NM波長處有一個吸收峰其分子中也含有尼克酰胺的＿＿＿＿，故在＿＿＿＿NM波長處另有一個吸收峰。當其被氧化成NAD＋或NADP＋時，在＿＿＿＿NM波長處的吸收峰便消失。

簡介：高級生物化學實驗報告高級生物化學實驗報告實驗一實驗一豬血中超氧化物歧化酶（豬血中超氧化物歧化酶（SOD）的分離純化及活力測）的分離純化及活力測定一、原理超氧化物歧化酶（SOD）是一種能專一地清除超氧離子自由基（O2）的金屬酶，它具有抗衰老?？馆椛洹⒖寡卓拱┑茸饔?，因而在醫(yī)藥、化妝品、食品工業(yè)等方面具有了廣泛的應用前景。SOD是一種酸性蛋白，對熱、PH和蛋白酶的水解較一般酶穩(wěn)定。按照它所含金屬離子的不同，可分為CUZNSOD、MNSOD、FESOD等三種。CUZNSOD為二聚體，呈藍綠色；MNSOD呈紫紅色；FESOD呈黃褐色。SOD催化下述反應2H2O2→H2O2O2。機體內O2的過量和不足均對機體不利，SOD對過量的O2的及時清除保證了機體內的含量的相對平衡。機體內O2的形成可分為生理性和病理性兩方面。在一些正常生理過程中會形成一些O2。例如呼吸鏈中電子傳遞結果可產生一些O2。在某些疾?。ㄈ鐨逯卸尽⑤椛洳〉龋┻^程中會產生大量的O2。過量的O2如不及時清除，會對細胞損傷。SOD將O2歧化為H2O2，而過氧化氫（物）酶、谷胱甘肽過氧化酶可催化過氧化氫分解，在機體內形成一套解毒系統(tǒng)，對機體起防護作用。本實驗采用有機容易沉淀法以新鮮豬血為原料，從中提取SOD并進行純化。酶活力測定可用以下方法鄰苯三酚自氧化法、黃嘌呤氧化酶法、NBT光還原法、化學發(fā)光法、腎上腺素自氧化法、亞硝酸法等。該實驗SOD酶活性采用鄰苯三酚自氧化法測定，酶活性單位定義為每毫升反應液中，每分鐘抑制鄰苯三酚自氧化速率達50的酶量定義為一個酶單位。樣品中蛋白質含量用考馬斯亮藍G250法測定?？捡R斯亮藍G250在游離狀態(tài)下呈紅色，與蛋白質結合呈現(xiàn)藍色。在一定范圍內，溶液在595NM波長下的光密度與蛋白質含量成正比，可用比色法測定，測定范圍11000ΜG。SOD同工酶鑒定采用不連續(xù)聚丙烯酰胺凝膠電泳技術分離鑒定。用“負”10過硫酸銨（AP）稱取過硫酸銨10G，溶于100ML重蒸水中，用時現(xiàn)配；○2’點擊緩沖液稱取三是用現(xiàn)配羥甲基氨基甲烷6G，甘氨酸288G。用蒸餾水○3溶解并定容至1000ML。用時稀釋10倍。30的ACRBIS溶液稱ACR30G，BIS08G，加重蒸水溶解，定容至100ML，○4過濾后裝入棕色瓶，4℃保存；TRISHCL，PH89緩沖溶液TRIS（三羥甲基氨基甲烷）366G，加○51MOLLHCL48ML，TEMED04ML，用濃鹽酸調PH89后，再用蒸餾水定容至100ML；TRISHCL，PH67緩沖溶液TRIS（三羥甲基氨基甲烷）60G，加○61MOLLHCL48ML，TEMED04ML，用濃鹽酸調PH67后，再用蒸餾水定容至100ML；NBT溶液核黃素（001），氯化硝基四氮唑藍（NBT）（25MOLL），磷酸緩○7沖液（005MOLL、PH78），EDTANA2（10MOLL）28X103MOLL的EDTANA2（用PH7836X103MOLL磷酸緩沖液配置）○8【器材】752分光光度計，分析天平，具塞試管，刻度吸管（1ML，5ML），離心機，燒杯（50ML），電泳裝置一套，微量進樣器，注射器。三、操作步驟1SOD的提取1取新鮮豬血20ML（預先按0151（VV）的比例加入ACD抗凝劑）于50ML離心管，4000RM，10MIN離心，去上層血漿，取下層紅血球粘稠液，然后加入2倍體積的09NACL溶液清洗，4000RM，10MIN離心，棄上層清液，再加入2倍體積的09NACL溶液重復清洗一次，4000RM，10MIN離心，得洗凈的紅血球粘稠液。2向洗凈的紅血球中加入等體積的蒸餾水，劇烈攪拌30MIN，使其充分溶血。再向溶血液中緩慢加入預冷的025倍體積的95乙醇溶液和

簡介：生物化學實驗技術操作指導生物化學實驗技術操作指導天津科技大學生物化學課程組200612目錄目錄生物化學實驗須知生物化學實驗須知2實驗室一些常用知識介紹實驗室一些常用知識介紹3實驗一離子交換法分離氨基酸實驗一離子交換法分離氨基酸7實驗二實驗二垂直板聚丙烯酰胺凝膠電泳分離蛋白質垂直板聚丙烯酰胺凝膠電泳分離蛋白質9實驗三實驗三馬鈴薯多酚氧化酶制備及性質實驗馬鈴薯多酚氧化酶制備及性質實驗1313實驗四實驗四堿性蛋白酶活力的測定堿性蛋白酶活力的測定1616實驗五實驗五植物組織中植物組織中DNA和RNA的提取和鑒定的提取和鑒定1919實驗六糖酵解中間產物的鑒定實驗六糖酵解中間產物的鑒定2222實驗七綜合設計實驗實驗七綜合設計實驗蛋白質的制備及其含量測定蛋白質的制備及其含量測定2424實驗八還原糖和總糖的測定（實驗八還原糖和總糖的測定（3，5二硝基水楊酸法）二硝基水楊酸法）3535實驗九發(fā)酵過程中無機磷的利用實驗九發(fā)酵過程中無機磷的利用3737實驗十氨基酸的分離鑒定實驗十氨基酸的分離鑒定紙層析法紙層析法3939實驗十一細菌血栓溶解酶活性測定實驗十一細菌血栓溶解酶活性測定4141實驗十二實驗十二可溶性糖的硅膠可溶性糖的硅膠G薄層層析薄層層析4343（3）實驗原理應簡述基本原理，不要完全照抄實驗指導書。（4）操作步驟操作步驟或方法可以采用流程圖的方式或自行設計的表格來表達。（5）實驗結果將實驗中的現(xiàn)象、數(shù)據進行整理、分析，得出相應的結論。建議盡量使用圖表法來表示實驗結果，這樣可以使實驗結果清楚明了。（6）討論包括對實驗結果及觀察現(xiàn)象的小結、對實驗中遇到的問題和思考題的探討以及對實驗的改進意見等。4生物化學實驗課評分標準生物化學實驗課評分標準實驗預習情況（10）實驗操作情況（20）實驗報告情況（30）實驗考試成績（40）實驗室一些常用知識介紹實驗室一些常用知識介紹一玻璃儀器的洗滌及一些常用的洗滌劑一玻璃儀器的洗滌及一些常用的洗滌劑1玻璃儀器的洗滌玻璃儀器的洗滌（1）新購買的玻璃儀器首先用自來水洗去表面灰垢然后用洗衣粉刷洗自來水沖凈后浸泡在12鹽酸溶液中過夜以除去玻璃表面的堿性物質。最后用自來水沖洗干凈并用蒸餾水沖洗2次。（2）對于使用過的玻璃儀器應先用自來水沖洗再用毛刷蘸取洗衣粉刷洗。用自來水充分沖洗后再用蒸餾水沖洗2次。凡洗凈的玻璃儀器壁上都不應帶有水珠否則表示尚未洗凈需重新洗滌。（3）比較臟的儀器或不便刷洗的儀器使用前應用流水沖洗以除去粘附物如果儀器上有凡士林或其他油污應先用軟紙擦除再用有機溶劑擦凈，最后用自來水沖洗。待儀器晾干后放入鉻酸洗液中浸泡過夜。取出后用自來水充分沖洗再用蒸餾水沖洗2次。（4）普通玻璃儀器可在烘箱內烘干但定量的玻璃儀器如吸管、滴定管、量筒、容量瓶等不能加熱應晾干備用。另外分光光度計中的比色杯的四壁是用特殊膠水粘合而成受熱后會散架所以也不能烘干。對疑有傳染性的樣品如肝炎病人的血清其容器應先消毒再清洗。盛過劇毒藥物或放射性同位素物質的容器應先經過專門處理后再清洗。2一些常用的洗滌劑一些常用的洗滌劑A肥皂水或洗衣粉溶液這是最常用的洗滌劑主要是利用其乳化作用以除去污垢一般玻璃儀器均可用其刷洗。B鉻酸洗液重鉻酸鉀一硫酸洗液鉻酸洗液廣泛用于玻璃儀器的洗滌其清潔效力來自于它的強氧化性6價鉻和強酸性。鉻酸洗液具有強腐蝕性使用時應注意安全。鉻酸洗液可反復使用多次如洗液由紅棕色變?yōu)榫G色或過于稀釋則不宜再用。

簡介：1、名詞解釋1、輔酶與酶分子以共價鍵松散結合，可用透析法除去而使酶喪失活性2、別構酶某些調節(jié)物質與酶結合，會影響酶與底物或者與調節(jié)物的結合，改變酶的活性，稱為別構調節(jié)，能進行別構調節(jié)的酶叫做別構酶3、減色效應變性后的DNA單鍵重新形成雙螺旋結構時，堿基又處于雙螺旋結構內部此時DNA溶液紫外吸收降低的現(xiàn)象稱為減色效應。4、增色效應天然DNA雙螺旋結構中，堿基緊密垛疊，其Π電子云0之間相互減弱了對紫外線的吸收。DNA變性時，雙鏈解開變成單鏈，使堿基充分暴露，使其紫外線吸收明顯增加，約增加40，這種現(xiàn)象叫做增色效應、5、氧化磷酸化作用氧化磷酸化作用是指在生物氧化中伴隨著ATP生成的作用。有代謝物連接的磷酸化和呼吸鏈連接的磷酸化兩種類型。6、底物水平磷酸化作用是指由酶催化進行的ATP等高能磷酸化合物的形成，是產生與氧化磷酸化或光合磷酸化不同的ATP的體系。7、轉氨基作用指的是一種Α氨基酸的Α氨基轉移到一種Α酮酸上的過程。轉氨基作用是氨基酸脫氨基作用的一種途徑。其實可以看成是氨基酸的氨基與Α酮酸的酮基進行了交換。8、聯(lián)合脫氨基作用轉氨基作用和谷氨酸脫氫酶催化的氧化脫氨基作用兩種方式聯(lián)合起來進行脫氨基9構型指的是一個有機分子中各個原子特有的固定的空間排列。比如正異ZERS這種排列不經過共價鍵的斷裂和重新形成是不會改變的。構型的改變往往使分子的光學活性發(fā)生變化。10構象有機化學的一個重要概念。最簡單的構象分析建立在乙烷分子上。最重要的構象分析則是建立在環(huán)己烷上的構象分析。11同工酶是指催化同一生化反應，但酶蛋白結構組成有所不同的一組酶。形成的乙酰輔酶A在經過三羧酸循環(huán)形成Α酮戊二酸，草酰乙酸。⑥乙酰輔酶A與草酰乙酸縮合，經三羧酸循環(huán)轉變成Α酮戊二酸，草酰乙酸等。二丶填空1、蛋白質中有紫外吸收的氨基酸是苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸。2、脫氧核糖核酸的合成是在核糖核苷酸基礎上脫氧生成的、3、嘌呤環(huán)中的氮原子都來源于谷氨酸、天冬氨酸、甘氨酸、4、真核細胞中脂肪酸的從頭合成在細胞的胞液進行完成。5、動物體的酮體在肝臟中合成，在肝外組織中利用的6、蛋白質沉淀的實質破壞了是蛋白質顆粒外圍的水化層或7、BDNA雙螺旋結構中每圈含有10BP，若含有100BP，它的長度是34BP8、一個酶的米氏常數(shù)越大，酶與底物親和力越差。9、酶活性中心包括兩個部位，分別是功能基團和非接觸基團。10、細胞內呼吸鏈有兩條，分別是NADH呼吸鏈和FNDH2呼吸鏈11、TRNA的二級結構為三葉草模型。12、糖酵解途徑的限速酶有己糖溶酶、磷酸果糖溶酶和丙酮酸溶酶。13、將一個氨基酸溶解在PH大于等電點的溶液中時，其將帶負電荷。2、簡述題1、簡述蛋白質Β折疊片層結構的特點（1）、是肽鍵相當伸展的結構，肽鏈平面之間折疊成鋸齒狀，相鄰肽鍵平面間是110角，氨基酸殘基的R側鏈伸出在鋸齒的上方或下方。（2）、依靠兩條肽鏈或一條肽鏈內的兩段肽鏈間的CO與H末形成氫鏈使構像穩(wěn)定

簡介：生物化學實驗報告供檢驗護理專業(yè)使用班級姓名鄭州大學護理學院實驗二酶的特異性目的原理操作與結果加入物1號試管2號試管3號試管PH68緩沖液2020201淀粉10101蔗糖10稀釋唾液1010煮沸唾液10結果顏色將以上1、2、3號試管置于37℃水浴箱保溫10分鐘。然后向各管中加班氏試劑20滴，沸水中煮沸10分鐘，取出勿振搖試管，觀察結果并記錄。分析三管結果及原因。

簡介：1緒論生化的任務功能生化動態(tài)生化靜態(tài)生化靜態(tài)生化是研究生物體基本物質的化學組成，結構，理化性質，生物學功能及結構與功能的關系；動態(tài)生化是研究物質代謝的體內動態(tài)過程及在代謝過程中能量的轉換和代謝調節(jié)規(guī)律；功能生化是研究代謝反應與生理功能的關系也是了解生命現(xiàn)象規(guī)律的重要環(huán)節(jié)之一靜態(tài)生化第一章氨基酸和蛋白質一、組成蛋白質的20種氨基酸的分類三堿二酸三芳香１、非極性氨基酸包括色、脯、苯丙、蛋亮、亮、異亮、纈、丙、２、極性氨基酸極性中性氨基酸酪、蘇、絲、天冬酰胺、谷氨酰胺、半胱、甘酸性氨基酸天冬、谷堿性氨基酸賴、精、組其中屬于芳香族氨基酸的是色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸屬于亞氨基酸的是脯氨酸含硫氨基酸包括半胱氨酸、蛋氨酸二、氨基酸的理化性質１、兩性解離及等電點氨基酸分子中有游離的氨基和游離的羧基，能與酸或堿類物質結合成鹽，故它是一種兩性電解質。在某一的溶液中，氨基酸解離成陽離子和PH陰離子的趨勢及程度相等，成為兼性離子，呈電中性，此時溶液的稱為PH該氨基酸的等電點。２、氨基酸的紫外吸收性質芳香族氨基酸在280NM波長附近有最大的紫外吸收峰，由于大多數(shù)蛋白質含有這些氨基酸殘基，氨基酸殘基數(shù)與蛋白質含量成正比，故通過對280NM波長的紫外吸光度的測量可對蛋白質溶液進行定量分析。３、茚三酮反應氨基酸的氨基與茚三酮水合物反應可生成藍紫色化合物，此化合物最大吸收峰在570NM波長處。由于此吸收峰值的大小與氨基酸釋放出的氨量成正比，因此可作為氨基酸定量分析方法。3中各個亞基的空間排布及亞基接觸部位的布局和相互作用，為四級結構。由一條肽鏈形成的蛋白質沒有四級結構。主要化學鍵疏水鍵、氫鍵、離子鍵五、蛋白質結構與功能關系１、蛋白質一級結構是空間構象和特定生物學功能的基礎。一級結構相似的多肽或蛋白質，其空間構象以及功能也相似。尿素或鹽酸胍可破壞次級鍵Β巰基乙醇可破壞二硫鍵２、蛋白質空間結構是蛋白質特有性質和功能的結構基礎。肌紅蛋白只有三級結構的單鏈蛋白質，易與氧氣結合，氧解離曲線呈直角雙曲線。血紅蛋白具有４個亞基組成的四級結構，可結合４分子氧。成人由兩條Α肽鏈（141個氨基酸殘基）和兩條Β肽鏈（146個氨基酸殘基）組成。在氧分壓較低時，與氧氣結合較難，氧解離曲線呈Ｓ狀曲線。因為第一個亞基與氧氣結合以后，促進第二及第三個亞基與氧氣的結合，當前三個亞基與氧氣結合后，又大大促進第四個亞基與氧氣結合，稱正協(xié)同效應。結合氧后由緊張態(tài)變?yōu)樗沙趹B(tài)。六、蛋白質的理化性質１、蛋白質的兩性電離蛋白質兩端的氨基和羧基及側鏈中的某些基團，在一定的溶液ＰＨ條件下可解離成帶負電荷或正電荷的基團。２、蛋白質的沉淀在適當條件下，蛋白質從溶液中析出的現(xiàn)象。包括A丙酮沉淀，破壞水化層。也可用乙醇。B鹽析，將硫酸銨、硫酸鈉或氯化鈉等加入蛋白質溶液，破壞在水溶液中的穩(wěn)定因素電荷而沉淀。３、蛋白質變性在某些物理和化學因素作用下，其特定的空間構象被破壞，從而導致其理化性質的改變和生物活性的喪失。主要為二硫鍵和非共價鍵的破壞，不涉及一級結構的改變。變性后，其溶解度降低，粘度增加，結晶能力消失，生物活性喪失，易被蛋白酶水解。常見的導致變性的因素有加熱、乙醇等有機溶劑、強酸、強堿、重金屬離子及生物堿試劑、超聲波、紫外線、震蕩等。４、蛋白質的紫外吸收由于蛋白質分子中含有共軛雙鍵的酪氨酸和色氨酸，因此在280NM處有特征性吸收峰，可用蛋白質定量測定。５、蛋白質的呈色反應A茚三酮反應在PH57時，蛋白質與茚三酮丙酮液加熱可產生藍紫色B雙縮脲反應蛋白質和多肽分子中肽鍵在稀堿溶液中與硫酸酮共熱，呈現(xiàn)紫色或紅色。氨基酸不出現(xiàn)此反應。蛋白質水解加強，氨基酸濃度升

簡介：中科院研究生院碩士研究生入學考試中科院研究生院碩士研究生入學考試生物化學與分子生物學生物化學與分子生物學考試大綱考試大綱一、一、考試內容考試內容1蛋白質化學蛋白質化學考試內容考試內容蛋白質的化學組成，20種氨基酸的簡寫符號氨基酸的理化性質及化學反應蛋白質分子的結構（一級、二級、高級結構的概念及形式）蛋白質一級結構測定的一般步驟蛋白質的理化性質及分離純化和純度鑒定的方法蛋白質的變性作用蛋白質結構與功能的關系考試要求考試要求了解氨基酸、肽的分類掌握氨基酸與蛋白質的物理性質和化學性質了解蛋白質一級結構的測定方法（目前關于蛋白質一級結構測定的新方法和新思路很多，而教科書和教學中涉及的可能不夠廣泛，建議只讓學生了解即可）理解氨基酸的通式與結構理解蛋白質二級和三級結構的類型及特點，四級結構的概念及亞基掌握肽鍵的特點掌握蛋白質的變性作用掌握蛋白質結構與功能的關系22核酸化學核酸化學考試內容考試內容核酸的基本化學組成及分類核苷酸的結構DNA和RNA一級結構的概念和二級結構要特點；DNA的三級結構RNA的分類及各類RNA的生物學功能核酸的主要理化特性核酸的研究方法考試要求考試要求全面了解核酸的組成、結構、結構單位以及掌握核酸的性質考試要求考試要求了解酶的概念掌握酶活性調節(jié)的因素、酶的作用機制了解酶的分離提純基本方法熟悉酶的國際分類（第一、二級分類）了解特殊酶，如溶菌酶、絲氨酸蛋白酶催化反應機制掌握酶活力概念、米氏方程以及酶活力的測定方法了解抗體酶、核酶的基本概念掌握固定化酶的方法和應用66維生素和輔酶維生素和輔酶考試內容考試內容維生素的分類及性質各種維生素的活性形式、生理功能考試要求考試要求了解水溶性維生素的結構特點、生理功能和缺乏病了解脂溶性維生素的結構特點和功能77激素激素考試內容考試內容激素的分類激素的化學本質；激素的合成與分泌常見激素的結構和功能（甲狀腺素、腎上腺素、胰島素、胰高血糖素）激素作用機理考試要求考試要求了解激素的類型、特點理解激素的化學本質和作用機制了解常見激素的結構和功能理解第二信使學說8新陳代謝和生物能學新陳代謝和生物能學考試內容考試內容新陳代謝的概念、類型及其特點ATP與高能磷酸化合物ATP的生物學功能電子傳遞過程與ATP的生成呼吸鏈的組分、呼吸鏈中傳遞體的排列順序

簡介：湖北醫(yī)藥學院生物化學與分子生物學課程教學大綱一、課程基本信息一、課程基本信息1、基本信息、基本信息課程中文名稱生物化學課程英文名稱BIOCHEMISTRYMOLECULARBIOLOGY課程代碼2403B學分與學時分配6學分，共114學時，其中理論學時72，實驗學時42課程性質必修授課對象臨床醫(yī)學專業(yè)五年制本科學生2、課程簡介、課程簡介生物化學是一門基礎醫(yī)學必修課程，是研究生物體內化學分子與化學反應的科學，主要采用化學的原理和方法從分子水平探討生命現(xiàn)象的本質。講述正常人體的生物化學以及疾病過程中的生物化學相關問題，與醫(yī)學有著緊密的聯(lián)系。是生命科學中進展迅速的基礎學科，其理論和技術已滲透至基礎醫(yī)學和臨床醫(yī)學的各個領域。隨著近代醫(yī)學的發(fā)展，越來越多地將生物化學的理論和技術應用于疾病的預防、診斷和治療，從分子水平探討各種疾病的發(fā)生發(fā)展機制。近年來，對人們十分關注的惡性腫瘤、心腦血管疾病、免疫性疾病、神經系統(tǒng)疾病等重大疾病發(fā)病機制進行了分子水平的研究，并取得了豐碩成果?？梢韵嘈?，隨著生物化學與分子生物學（是生物化學的重要組成部分，是其發(fā)展和延續(xù)）進一步發(fā)展，將給臨床醫(yī)學的診斷和治療帶來全新的理念。因此，學習和掌握生物化學知識，除理解生命現(xiàn)象的本質與人體正常生理過程的分子機制外，更重要的是為進一步學習基礎醫(yī)學其它課程和臨床醫(yī)學打下扎實的生物化學基礎。3、課程教學目標、課程教學目標本大綱適用于我院五年制本科臨床醫(yī)學專業(yè)學生學習和教師教學。主要由前言、學時安排、各章節(jié)的主要內容和要求（目的要求、教學難點、教學內容、復習思考題）、參考書籍和常用網址等四個部分組成。理論教學采用多媒體輔助的講授方式為主，學習時應注意結合生活和臨床實際進行理解記憶、對照比較記憶（前后對照比較，課程間對照比較）、反復記憶等方式；實驗教學緊密結合相關理論知識開設定性、定量、綜合性及分子生物學實驗，培養(yǎng)學生分析問題、解決問題和實際動手能力。通過生物化學與分子生物學學習，學生掌握現(xiàn)代分子生物學基本理論和基本技術，為其它課程的學習和畢業(yè)論文的設計和完成奠定基礎。在課程內容上，我們不僅教授基礎理論，還納入當前先進研究成果，給學生提供新的思維、新的方法。4、考核方式、考核方式考試方式及成績構成理論考試為閉卷，題型多樣化，主要有名詞解釋、是非題、填空題、選擇題、簡答題、問答題等，占總成績的7080；實驗成績占2030，主要包括考勤、操作、實驗報告、實驗卷面考核等方面。5、參考教材、參考教材（1）高天祥，田竟生主編醫(yī)學分子生物學北京科學出版社2000（2）徐曉利、馬澗泉主編醫(yī)學生物化學北京人民衛(wèi)生出版社2002（3）伍欣星聶廣主編醫(yī)學分子生物學武漢武漢大學出版社19963（一）理論課（一）理論課第一章第一章蛋白質的結構與功能蛋白質的結構與功能【目的要求】掌握蛋白質元素組成及其特點；蛋白質基本組成單位氨基酸的種類、基本結構及主要特點；蛋白質的分子結構；蛋白質結構與功能的關系；蛋白質的主要理化性質及其應用；蛋白質分離純化的方法及其基本原理。熟悉各種氨基酸的結構；蛋白質的分類。了解多肽鏈氨基酸序列分析；蛋白質空間結構測定?！臼谡n學時】5學時【重點與難點】重點蛋白質的組成、結構、理化性質難點蛋白質的結構；蛋白質結構與功能的關系；氨基酸序列分析及空間結構測定。【教學內容】一、蛋白質是細胞的重要組成部分，是功能最多的生物大分子物質，幾乎在所有的生命過程中起著重要作用。二、蛋白質的分子組成1蛋白質的元素組成主要有C、H、O、N和S，各種蛋白質的含N量很接近，平均16。2組成蛋白質的基本單位LA氨基酸種類、三字英文縮寫符號、基本結構、分類（非極性脂肪族氨基酸、極性中性氨基酸、芳香族氨基酸、酸性氨基酸、堿性氨基酸）、理化性質。3肽鍵、肽、多肽鏈；肽鏈的主鏈及側鏈；肽鏈的方向（N末端與C末端），氨基酸殘基；生物活性肽谷胱甘肽及其重要生理功能，多肽類激素及神經肽。三、蛋白質的分子結構1蛋白質一級結構概念、主要化學鍵肽鍵。2蛋白質的二級結構概念、主要化學鍵、肽單元、四種主要結構形式（Α螺旋、Β折疊、Β轉角、無規(guī)卷曲）及影響因素；模體。3蛋白質的三級結構概念，主要次級鍵疏水作用、離子鍵（鹽鍵）、氫鍵、范德華力等，結構域（DOMAIN）、分子伴侶。4蛋白質的四級結構概念，亞基，各亞基之間的結合力疏水作用、氫鍵、離子鍵。5蛋白質的分類根據組成分為單純蛋白質和結合蛋白質，根據形狀分為球狀蛋白質和纖維狀蛋白質。6蛋白質組學基本概念、研究技術平臺、研究的科學意義。四、蛋白質結構與功能的關系1蛋白質一級結構與功能的關系一級結構是高級結構和功能的基礎，一級結構相似其高級結構與功能也相似，氨基酸序列提供重要的生物進化信息，氨基酸序列改變可能引起疾病。2蛋白質空間結構與功能的關系蛋白質的功能依賴特定空間結構，肌紅蛋白的結構與功能，血紅蛋白結構、運輸O2功能、氧飽和曲線、正協(xié)同效應、變構效應，蛋白質構象改變可引起疾病如瘋牛病等。五、蛋白質的理化性質兩性解離及等電點、膠體性質、變性、沉淀及凝固、紫外吸收（280NM）、呈色反應（茚三酮反應、雙縮脲反應）。六、蛋白質的分離純化與結構分析1蛋白質的分離純化透析及超濾、丙酮沉淀、鹽析及免疫沉淀、電泳、層析、超速離心。2多肽鏈中氨基酸序列分析化學或反向遺傳學方法、EDMAN降解法。3蛋白質空間結構測定圓二色光譜、X射線晶體衍射法、磁共振技術。

簡介：生物化學生物化學教案教案第一章第一章蛋白質（蛋白質（4學時）學時）本章重點蛋白質的分子結構、重要性質及結構與功能的關系。明確蛋白質結構的不同層次之間的聯(lián)系，為進一步學習酶和信息代謝奠定基礎11關于氨基酸重點講授關于氨基酸重點講授關于氨基酸重點講授202020種基本氨基酸的結構及重要性質，注意種基本氨基酸的結構及重要性質，注意種基本氨基酸的結構及重要性質，注意（（11）要求學生記?。┮髮W生記?。┮髮W生記住202020種基本氨基酸的結構及三字母縮寫。種基本氨基酸的結構及三字母縮寫。種基本氨基酸的結構及三字母縮寫。近年發(fā)現(xiàn)谷胱甘肽過氧化物酶中存在硒代半胱氨酸，有證據表明此氨基酸由終止密碼UGA編碼，可能是第21種蛋白質氨基酸。（2）氨基酸的滴定曲線以丙氨酸為主來講，簡單介紹兩種側鏈可解離的氨基酸（組氨酸和谷氨酸）滴定曲線。提問PHPKA時，緩沖能力最大，等電點時緩沖能力最小，為什么HIS在生理PH條件下為什么是唯一具有緩沖能力的氨基酸（3）氨基酸的等電點計算公式的推導提問不同PH下的組成分析和電泳行為PHPI時，氨基酸帶負電荷，COOH解離成COO，向正極移動。PHPI時，氨基酸凈電荷為零，溶解度最小PHPI時，氨基酸帶正電荷，NH2解離成NH3，向負極移動。（5）8種必需氨基酸的巧妙記憶ILE、MET、VAL、LEU、TRP、PHE、THR、LYS一家寫兩三本書來（6）氨基酸的化學反應強調參與反應的基團22蛋白質的分子結構蛋白質的分子結構蛋白質的分子結構（1）闡明概念一級結構、構型與構象、二級結構、酰胺平面、超二級結構、三級結構、結構域、四級結構（2）通過示意圖講授每一級結構層次的特點，并結合實例加深理解。一級結構胰島素、牛胰核糖核酸酶超二級結構角蛋白、彈性蛋白、膠原蛋白三級結構肌紅蛋白四級結構血紅蛋白（（33）提問區(qū)分單體蛋白與寡聚蛋白）提問區(qū)分單體蛋白與寡聚蛋白）提問區(qū)分單體蛋白與寡聚蛋白單條肽鏈肌紅蛋白、RNASE、胰島素等單體蛋白多條肽鏈（胰凝乳蛋白酶）蛋白質相同亞基（乳酸脫氫酶Α4）寡聚蛋白不同亞基（血紅蛋白Α2Β2）2功能基因組研究3蛋白質組學原理4蛋白質組學技術與方法5蛋白質組學在申明科學研究中的應用第四章第四章酶（酶（3學時）學時）本章重點酶的作用特點、酶的催化機理、影響酶促反應速度的因素，較系統(tǒng)地掌握酶的一般知識，為學習物質代謝奠定基礎１闡明概念酶的專一性、簡單蛋白酶、結合蛋白酶、輔助因子、輔基、輔酶、單體酶、寡聚酶、多酶體系、必需基團、酶的活性中心、米氏常數(shù)、別構酶同工酶、誘導酶、核酶２酶按反應性質分6大類很重要每一類寫出反應通式并舉一具體的代謝反應例子。如氧化還原酶類氧化還原酶類A2HB←→AB2H具體例子乳酸發(fā)酵的最后一步六大類酶的記憶訣竅氧轉水，裂亦合思考題催化ATPG←→G6PADP反應的酶是那一類酶３酶的化學本質（１）是蛋白質酶的性質符合蛋白質的特性，為主，80年代以前的書籍都認為酶的本質就是蛋白質。（２）是RNA新發(fā)現(xiàn)的某些酶的成分是RNA，稱為核酶。對比而言，蛋白質作為的酶種類多，數(shù)量大，效率高，是酶中的主力。核糖酶僅限于水解酶類，且效率低。講授時介紹一些關于核酶研究的重要文獻，學有余力的同學可參看。４關于酶的作用機理（１）中間復合物學說解釋酶的高效性的理論，即酶為什么能催化生化反應。Ａ內容（以單底物單產物的生化反應為例S←→P），酶先與底物形成過渡態(tài)的中間復合物，進而分解成為產物和酶，從而降低了反應的活化能。用方程式表示為ES←→［ES］←→EPＢ用圖來描述上述過程（２）作用專一性的機制重點講解誘導契合學說鎖鑰學說解釋酶專一性的理論，已經過時，但是解釋得很形象。誘導契合學說這是為了修正鎖鑰學說的不足而提出的一種理論。它認為，酶的活性中心與底物的結構就好像手與手套的關系一樣。該理論已得到實驗上的證實，電鏡照片證實酶“就像是長了眼睛一樣”。

簡介：1基礎醫(yī)學院四年制藥學本科專業(yè)生物化學（2404B2404B）教學大綱執(zhí)筆人孫劍審查人唐微分管教學院長趙萬紅學院院長李文春3二、課程教學目標與任務二、課程教學目標與任務生物化學是研究物體內化學分子與化學反應的科學，從分子水平上探討生命現(xiàn)象的本質，它主要以化學和生物學的理論和方法為主要手段來研究生物體內基本物質的組成，結構、理化性質、生物功能和結構與功能的關系及在生命過程中化學變化的規(guī)律。生物化學是藥學專業(yè)的重要基礎課。藥學專業(yè)通過學習生物化學，使學生掌握生物化學的基本理論，基本知識和基本技能。為學習其它課程和新藥研究、開發(fā)以及在分子水平上研究藥物代謝規(guī)律、闡明藥物作用機理奠定基礎。藥學專業(yè)生物化學為72學時，其中理論課48學時，實驗課24學時。3個學分。教學方法上運用啟發(fā)式教學，積極開展教學研究，經常性的開展集體備課、相互聽課，探討好的教學方法。理論課采用多媒體教學。本課程考試課采用閉卷考試，實驗課考核分三個方面，包括實平時操作成績，實驗報告、和實驗理論成績，累積為實驗分。理論考試分數(shù)占80，實驗分數(shù)占20。

簡介：生物化學生物化學考試大綱考試大綱一、復習參考書1王境巖等編著生物化學（第三版）北京高等教育出版社2003二、復習要點第一章蛋白質化學1氨基酸、肽的分類2氨基酸的兩性解離和等電點。3氨基酸與蛋白質的物理性質和化學性質4蛋白質一級結構的測定方法5蛋白質二級和三級結構的類型及特點，四級結構的概念及亞基6肽的概念及幾種生物活性肽7蛋白質的變性作用8蛋白質結構與功能的關系9蛋白質的分離純化重點氨基酸的兩性解離，等電點的計算，氨基酸、蛋白質的結構與性質，一級序列測定和蛋白質的分離純化第二章核酸化學1核酸的組成與結構2核酸的理化性質3核酸的研究方法重點核酸的變性、復性及分子雜交及核酸的序列測定第三章糖類化學1糖類的概念及功能。2重要的單糖、二糖、寡糖和多糖的結構和性質3糖的鑒定原理重點重要的單糖，二糖及其相關概念第四章脂類化學1脂質的分類、功能2油脂和甘油磷脂的結構與性質重點脂類的性質第五章酶學1酶的概念及酶的特點2酶的分類及命名3酶活性調節(jié)的因素和酶的作用機制4酶的分離提純基本方法5酶促反應動力學以及酶活力的測定6其他酶如抗體酶、核酶，固定化酶基本概念和應用重點米氏方程及KM的定義及意義，酶活測定2氨基酸的一般代謝脫氨基作用及脫羧基作用。3氨基酸的幾種脫氨基的作用方式。4谷氨酸氧化脫氨作用。5轉氨基作用概念、酶及輔酶。6聯(lián)合脫氨基作用概念、過程及嘌呤核苷酸循環(huán)。7氨基酸的脫羧基作用。8氨的來源與去路。9尿素合成的部位、鳥氨酸循環(huán)的基本步驟、尿素分子中2個氮原子的來源及鳥氨酸循環(huán)的意義。10Α–酮酸的代謝及谷氨酸徹底氧化中產生的ATP。11氨基酸合成途徑的6種類型。12一碳單位的概念、來源、運載體及生理意義。重點氨基酸的脫氨基作用第十一章核酸的代謝1嘌呤和嘧啶核苷酸分解代謝的終產物。2核苷酸合成的兩條途徑（從頭合成及補救途徑）的概念及合成部位。3從頭合成中嘌呤核及嘧啶核各原子的來源及合成的基本過程。4脫氧核苷酸的生成。5核苷酸的補救途徑。6核苷酸從頭合成的抗代謝物。重點嘌呤核，嘧啶核和核苷酸的合成第十二章蛋白質的合成1DNA復制的特點2真核生物與原核生物DNA復制的異同點3DNA的損傷與修復4轉錄的一般規(guī)律5原核生物的轉錄過程6真核生物的轉錄過程7RNA轉錄后加工過程及其意義8逆轉錄的過程9翻譯的過程10翻譯后加工過程11真核生物與原核生物蛋白質合成的區(qū)別12基因表達調控操縱子學說轉錄水平上的基因表達調控和翻譯水平上的基因表達調控13基因工程和蛋白質工程重點DNA的復制，損傷與修復，轉錄及轉錄后加工，翻譯等過程